КАРТОЧКА ПРОЕКТА ФУНДАМЕНТАЛЬНЫХ И ПОИСКОВЫХ НАУЧНЫХ ИССЛЕДОВАНИЙ,
ПОДДЕРЖАННОГО РОССИЙСКИМ НАУЧНЫМ ФОНДОМ
Информация подготовлена на основании данных из Информационно-аналитической системы РНФ, содержательная часть представлена в авторской редакции. Все права принадлежат авторам, использование или перепечатка материалов допустима только с предварительного согласия авторов.
ОБЩИЕ СВЕДЕНИЯ
Номер проекта 21-14-00268
НазваниеС чем, на самом деле, связывается белок-антифриз в организме?
Руководитель Финкельштейн Алексей Витальевич, Доктор физико-математических наук
Организация финансирования, регион федеральное государственное бюджетное учреждение науки Институт белка Российской академии наук , Московская обл
Конкурс №55 - Конкурс 2021 года «Проведение фундаментальных научных исследований и поисковых научных исследований отдельными научными группами»
Область знания, основной код классификатора 04 - Биология и науки о жизни; 04-202 - Протеомика; структура и функции белков
Ключевые слова физика и химия белков, самоорганизация белков, белковая инженерия, мономеры и олигомеры, гибридные белки, фазовые переходы, замерзание, плавление, зародыши и ядра образования новой фазы, поверхностные явления, гетерогенная и гомогенная нуклеация, превращения белковых структур
Код ГРНТИ34.15.17
ИНФОРМАЦИЯ ИЗ ЗАЯВКИ
Аннотация
Белки-антифризы спасают многие организмы от гибели при минусовых температурах. Обычно это объясняется способностью белков-антифризов понижать температуру замерзания воды и тем препятствовать образованию (или перекристаллизации) льда, повреждающего живые клетки, ткани и весь организм.
Однако наши предварительные расчеты и эксперименты показали, что в замкнутых объемах лёд образуется сам по себе лишь при температуре значительно ниже 0 Цельсия, а спасительное действие белков-антифризов проявляется уже при нулевых температурах, когда лед никоим образом не может образоваться сам по себе.
Это наводит на мысль, что в организмах есть нечто, инициирующее образование льда, и что именно эта инициация блокируется белками-антифризами. Эта новая гипотеза разительно отличается от существующих в литературе, но она подтверждается нашими предварительными опытами и in vivo, и in vitro, и объясняет всю совокупность экспериментальных фактов, полученных другими авторами.
Стратегическая цель нашего проекта – тщательными экспериментами подкрепить (или опровергнуть!) эту принципиально новую гипотезу, изучая обманчиво-простое явление замерзания жидкостей при субнулевых температурах и влияние на него белков-антифризов.
Решение проблем замерзания и биологической криопротекции непосредственно актуально для таких областей медицины и биотехнологии как криоконсервация.
ОТЧЁТНЫЕ МАТЕРИАЛЫ
Публикации
1. Веселова В.Р., Мажорина М.А., Мельник Б.С. An experimental technique for accurate measurement of the freezing point of solutions and ice melting in the presence of biological objects on the examples of P. syringae and E. coli Opera Medica et Physiologica (год публикации - 2022)
2.
Мельник Б.С., Финкельштейн А.В.
Физический базис функционирования белка-антифриза.
Молекулярная биология, T.56, №2, стр. 343-352 (год публикации - 2022)
10.31857/S0026898422020112
3.
Марченков В., Рябова Н., Балобанов В., Глухов А., Ильина Н., Катина Н.
Under conditions of amyloid formation bovine carbonic anhydrase b undergoes fragmentation by acid hydrolysis.
Biomolecules, Volume: 11, Issue: 11, Article number 1608 (год публикации - 2021)
10.3390/biom11111608
4. Гарбузинский С.А., Финкельштейн А.В. Решение загадки самоорганизации белка. "Горизонты биофизики", Издательство ин-та компьютерных исследований, Москва-Ижевск (год публикации - 2022)
Публикации
1.
Мажорина М.А., Веселова В.Р., Мельник Б.С.
The influence of Pseudomonas syringae on water freezing and ice melting
Plos One, Volume: 17, Issue: 5, Article number: e0265683 (год публикации - 2022)
10.1371/journal.pone.0265683
2.
Гарбузинский С.А., Финкельштейн А.В.
Calculation of Crystal-Solution Dissociation Constants.
Biomolecules, Volume: 12, Issue: 2, Article number 147 (год публикации - 2022)
10.3390/biom12020147
3.
Финкельштейн А.В., Гарбузинский С.А., Мельник Б.С.
How Can Ice Emerge at 0 °C?
Biomolecules, Volume: 12, Issue: 7, Article number 981 (год публикации - 2022)
10.3390/biom12070981
4.
Финкельштейн А.В., Богатырева Н.С., Иванков Д.Н., Гарбузинский С.А.
Protein Folding Problem: Enigma, Paradox, Solution
Biophysical Reviews, 2022 (год публикации - 2022)
10.1007/s12551-022-01000-1
5.
Бычкова В.Е., Долгих Д.А., Балобанов В.А., Финкельштейн А.В.
The Molten Globule State of a Globular Protein in a Cell Is More or Less Frequent Case Rather than an Exception.
Molecules, Volume: 27, Issue: 14, Article number 4361 (год публикации - 2022)
10.3390/molecules27144361
6.
Рябова Н., Фахранурова Л., Балобанов В., Марченков В., Глухов А., Ильина Н., Кочетов А., Суворина М., Сурин А., Катина Н.
Carbonic anhydrase amyloid fibrils composed of laterally associated protofilaments show reduced cytotoxicity.
Biochemical and Biophysical Research Communications, Volume: 593, pp. 46-51 (год публикации - 2022)
10.1016/j.bbrc.2022.01.040
7.
Мажорина М.А., Мельник Т.Н., Глухов А.С., Мельник Б.С.
Some useful ideas for multistate protein design: Effect of amino acid substitutions on the multistate proteins stability and the rate of protein structure Formation.
Frontiers in Molecular Biosciences, Volume: 9, Article number: 98300 (год публикации - 2022)
10.3389/fmolb.2022.983009
8.
Деева А.А., Глухова К.А., Исоян Л.С., Окулова Ю.Д., Уверский В.Н., Мельник Б.С.
Design and Analysis of a Mutant form of the Ice‑Binding Protein from Choristoneura fumiferana.
Protein Journal, Volume: 41, Issue: 2, рр. 304-314 (год публикации - 2022)
10.1007/s10930-022-10049-6
9.
Катина Н.С., Михайлина А.О., Ильина Н.Б., Елисеева И.А., Балобанов В.А.
Near-Wall Aggregation of Amyloidogenic Aβ 1-40 Peptide: Direct Observation by the FRET
Molecules, Volume: 26, Issue: 24, Article number 7590 (год публикации - 2021)
10.3390/molecules26247590
Публикации
1.
Рачицкий П., Круглов И., Финкельштейн А.В., Оганов А.Р.
Protein structure prediction using the evolutionary algorithm USPEX
Proteins, 91 (7), 933‐943 (год публикации - 2023)
10.1002/prot.26478
2.
Катина Н.С., Марченков В.В., Рябова Н.А., Ильина Н.Б., Марченко Н.Ю., Балобанов В.А., Финкельштейн А.В.
Influence of amino acid substitutions in ApoMb on different stages of unfolding of amyloids.
Molecules, 28(23), 7736 (год публикации - 2023)
10.3390/molecules28237736
3. Финкельштейн А.В., Богатырёва Н.С., Иванков Д.Н. В чём сила AlphaFold'а – чемпиона по предсказанию пространственных структур белковых молекул? Наука и жизнь (год публикации - 2023)
4.
Мельник Т.Н., Мажорина М.А., Воробьева Д.Е., Нагибина Г.С., Веселова Д.Р., Глухова К.А., Пак М.А., Иванков Д.Н., Уверский В.Н., Мельник Б.С.
Design of stable circular permutants of the GroEL chaperone apical domain
Cell Communication and Signaling (год публикации - 2023)
10.21203/rs.3.rs-3360046/v1
5. Мельник Б.С., Глухова К.А., Соколова Е.А., Балалаева И.В., Гарбузинский С.А., Финкельштейн А.В. Physics of Ice Nucleation and Antinucleation: Action of Ice Binding Proteins Biomolecules (год публикации - 2023)